Ein Forschungsteam unter Leitung der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf (HHU) entschlüsselte nun den Mechanismus, über den die Pflanzen diese Aminosäuren in ihrem Organismus verteilen. In der Fachzeitschrift Nature Plants beschreiben die Forschenden den Mechanismus und die Klasse der dafür eingesetzten Transportproteine. Möglicherweise tragen die Ergebnisse auch dazu bei, Nutzpflanzen zu züchten, in denen wichtige Aminosäuren angereichert sind und die damit einen besonders hohen Nährwert besitzen.

Die Proteine, die Grundbausteine jedes Organismus, sind große Moleküle, die aus vielen sogenannten Aminosäuren hergestellt. Einige dieser Aminosäuren kann der Mensch selbst herstellen, andere aber – die „essentiellen Aminosäuren“ – muss er über die Nahrung aufnehmen. Pflanzen erzeugen alle 20 der „proteinogenen“ Aminosäuren – aus denen die Proteine aufgebaut sind – selbst. Damit sind Pflanzen der ideale Aminosäurelieferant für den menschlichen Speiseplan.

Doch produzieren Pflanzen die Aminosäuren nicht in allen Teilen; neun dieser Moleküle, zu denen wichtige Bausteine wie Lysin und Arginin gehören, werden nur in den Plastiden gebildet. Zu den Plastiden gehören auch die „Chloroplasten“, in denen die Photosynthese stattfindet. Bisher war unbekannt, wie die Aminosäuren von dort aus in die anderen Pflanzenteile gelangen.

Die Forschungsgruppe um Prof. Dr. Andreas P. M. Weber vom Institut für Biochemie der Pflanzen der HHU hat nun einer Klasse von Transportproteinen namens RETICULATA1 (kurz RE1) die Funktion zuordnen können, dass sie Aminosäuren durch die Hüllmembran von Chloroplasten transportiert. So werden sie innerhalb der Pflanze ausgetauscht.

Prof. Weber, Korrespondenzautor der dazu in Nature Plants erschienenen Studie: „Die molekulare Funktion von RE1 war jahrzehntelang ein Rätsel. Es war aber bekannt, dass die Blätter der Modellpflanze Arabidopsis thaliana (Ackerschmalwand) auffällig wachsen, wenn das zugehörige Gen mutiert ist. Wir zeigen nun, dass RE1 ein spezialisierter Transporter für basische Aminosäuren wie Arginin, Citrullin, Ornithin und Lysin ist.“

Pflanzen, denen RE1 fehlt, weisen nicht nur die charakteristische „retikulierte“ Blattform auf. Sie enthalten auch nur geringe Mengen basischer Aminosäuren in ihren Blättern und Chloroplasten. Erstautorin Dr. Franziska Kuhnert: „Dies deutet darauf hin, dass die Aminosäureverteilung in der Pflanze gestört ist. Fehlt RE1 und sein engster Verwandten RER1 vollständig, ist dies für die Pflanze sogar tödlich. Dies unterstreicht die essenzielle Rolle dieser Proteine.“

Darüber hinaus konnte das Forschungsteam zeigen, dass die Biosynthese basischer Aminosäuren reduziert und das Gleichgewicht der Aminosäurepools zwischen Plastiden und Zytosol – der Flüssigkeit innerhalb der Zellen – beeinträchtigt ist, wenn RE1 fehlt.

Kuhnert: „RE1 und verwandte Proteine sind ausschließlich in Organismen zu finden, die Plastiden enthalten. Da alle Pflanzen und auch die photosynthesetreibenden Algen RE-Proteine besitzen, müssen diese Proteine evolutionär alt sein und aus einer Ära stammen, in der die Plastiden durch ‚Endosymbiose‘ – die Aufnahme von ehemals eigenständigen Zellen in andere Zellen – entstanden sind. Möglicherweise war RE1 wichtig bei dieser evolutionären Entwicklung der Pflanzen.“

„Unsere Ergebnisse liefern entscheidende Einblicke in die komplexe Verbindung zwischen dem Transport von Aminosäuren in die Plastiden und der Blattentwicklung sowie der Nährstoffverteilung in Pflanzen“, fasst Weber zusammen und fügt hinzu: „Hieraus eröffnen sich neue Perspektiven für die Pflanzenzüchtung, indem Nutzpflanzen entwickelt werden, die einen höheren Gehalt an essentiellen Aminosäuren haben. Dadurch kann ein Beitrag zur globalen Ernährungssicherheit geleistet werden.“

Die Forschungsarbeiten entstanden an der HHU im Rahmen des Exzellenzclusters CEPLAS sowie der Sonderforschungsbereiche SFB1208/2 und 1535/1. Alle Projekte werden von der Deutschen Forschungsgemeinschaft gefördert. Zudem erhielt Koautor Dr. Peter K. Lundquist ein Alexander-von-Humboldt-Postdoktorandenstipendium.