Fotosyntheseprotein: Struktur und Funktion im Detail aufgeklärt

Ein internationales Forscherteam hat die Struktur und Funktionsweise des fotosynthetischen Komplex I aufgeklärt. Der Membranproteinkomplex spielt eine wichtige Rolle in der dynamischen Anpassung von Elektronentransportprozessen bei der Fotosynthese. Die Kooperationspartner des Max-Planck-Instituts für Biochemie, der Osaka University und der Ruhr-Universität Bochum berichten über die Arbeiten zusammen mit Kolleginnen und Kollegen weiterer Einrichtungen in der Zeitschrift „Science“, online veröffentlicht am 20. Dezember 2018.

Ein internationales Forscherteam hat die Struktur und Funktionsweise des fotosynthetischen Komplex I aufgeklärt. Bild: GABOT.

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„Die Ergebnisse schließen eine der letzten großen Wissenslücken im Verständnis der fotosynthetischen Elektronentransportwege“, sagt der Privatdozent Dr. Marc Nowaczyk, der die Bochumer Projektgruppe „Cyanobacterial Membrane Protein Complexes“ leitet.

Biologische Stromkreise

Komplex I ist in fast allen lebenden Organismen zu finden. In Pflanzenzellen kommt er in zwei Varianten vor: einmal im Mitochondrium, dem Kraftwerk der Zelle, und einmal im Chloroplasten als Bestandteil der fotosynthetischen Maschinerie. In beiden Fällen ist er Teil einer Elektronentransportkette, die als biologische Variante eines elektrischen Stromkreises betrachtet werden kann. Diese biologischen Stromkreise treiben die molekularen Maschinen der Zelle an, die letztendlich dafür verantwortlich sind, Energie umzuwandeln und zu speichern. Die Struktur und Funktion des mitochondrialen Komplex I als Komponente der Zellatmung (Respiration) ist bereits gut untersucht, während der fotosynthetische Komplex I bislang wenig erforscht war.

Fotosynthese kurzgeschlossen

Mittels Kryoelektronenmikroskopie klärten die Forscherinnen und Forscher erstmals die molekulare Struktur einer fotosynthetischen Komplex-I-Variante auf. Sie zeigten, dass diese wesentliche Unterschiede zur respiratorischen Variante aufweist. Insbesondere der für den Elektronentransport verantwortliche Teil besitzt einen anderen Aufbau, da die Struktur für den zyklischen Elektronentransport in der Fotosynthese optimiert ist.

Durch diesen molekularen Kurzschluss werden Elektronen zurück in die fotosynthetische Elektronentransportkette eingespeist, anstatt gespeichert zu werden. „Wie das genau erfolgt und welche anderen Faktoren daran beteiligt sind, war bisher nicht zweifelsfrei geklärt“, erläutert Marc Nowaczyk. Das Forschungsteam bildete den Vorgang im Reagenzglas nach und zeigte, dass das Protein Ferredoxin dabei eine zentrale Rolle spielt. Mit spektroskopischen Methoden wiesen die Wissenschaftler außerdem nach, dass der Elektronentransfer von Ferredoxin auf Komplex I höchst effizient abläuft.

Molekulare Angel

Im nächsten Schritt analysierte die Gruppe, welche Strukturelemente auf molekularer Ebene für diese effiziente Interaktion verantwortlich sind. Dabei konnten sie zeigen, dass Komplex I einen besonders flexiblen Teil in seiner Struktur besitzt, der Ferredoxin wie eine Angel einfängt. Dadurch gelangt Ferredoxin in die optimale Bindeposition für die Elektronenübergabe.

„Somit konnten wir die Struktur mit der Funktion des fotosynthetischen Komplex I zusammenbringen und einen detaillierten Einblick in die molekularen Grundlagen der Elektronentransportvorgänge erhalten“, resümiert Marc Nowaczyk. „In Zukunft wollen wir auf dieser Basis künstliche Elektronentransportketten erschaffen, die neue Anwendungen im Bereich der Synthetischen Biologie ermöglichen sollen.“

Alle Kooperationspartner

• Max-Planck-Institut für Biochemie
• Max-Planck-Institut für Chemische Energiekonversion
• Yokohama City University
• Australian National University
• Ludwig-Maximilians-Universität München
• Université Paris-Saclay
• Osaka University
• Ruhr-Universität Bochum

Förderung

Die Deutsche Forschungsgemeinschaft unterstützte die Studie im Rahmen des Exzellenzclusters Resolv (EXC 1069), der Forschungsgruppe FOR2092 (EN 1194/1-1 und NO 836/3-2), des Schwerpunktprogramms 2002 (NO 836/4-1) sowie des Projekts NO 836/1-1. Weitere Förderung kam von der Max-Planck-Gesellschaft, dem Australian Research Council (FT140100834, N.C.), JST-CREST (JPMJCR13M4, G.K.), MEXT-KAKENHI (16H06560, G.K.), der French Infrastructure for Integrated Structural Biology (FRISBI ANR-10-INSB-05) und dem International Joint Research Promotion Program der Osaka University.

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